HYACOLL KOLLAGEN TYP II

aus Geflügelfleisch

Startseite

Strzałka

Kollagen

GESUNDHEITSFÖRDERNDE WIRKUNG VON
KOLLAGEN TYP II HYACOLL

Kollagen ist ein Oberbegriff für eine große Gruppe extrazellulärer Proteine, so genannter zellbindender Proteine, die bei Mensch und Tier weit verbreitet sind. Beim Menschen ist Kollagen das wichtigste Bindegewebeprotein und macht etwa ein Drittel der gesamten Proteinmasse aus. Die Eigenschaften von Kollagen, die mit seiner hohen Thermostabilität, mechanischen Festigkeit, Elastizität und der Fähigkeit zur Wechselwirkung mit verschiedenen Biomolekülen [1] zusammenhängen, machen es zum wichtigsten fibrillären Baustein von Haut, Knochen, Sehnen und Knorpel [2]. Diese Tatsache wird in der pharmazeutischen und kosmetischen Industrie genutzt, wo dieses Protein Bestandteil vieler Arzneimittel, Nahrungsergänzungsmittel und Kosmetika ist.

Synkol - Gemäß der Verordnung (EG) Nr. 853/2004 der Obersten Veterinärbehörde zugelassener Betrieb, Abschnitt XV - Kollagen.

Kniegelenke

Struktur der Sehnen

Bewegungsapparat

Rückenschmerzen

Haut, Haare und Nägel

KOLLAGEN TYP II
WICHTIGSTE INFORMATIONEN

1.

Struktur von kollagen

Strzałka w dół Strzałka w dół

Die Aminosäuresequenz von Kollagen ist ungewöhnlich und zeichnet sich durch eine sehr regelmäßige Anordnung aus. Charakteristisch sind große Mengen an Glycin (Gly), Prolin (Pro) und zwei Aminosäuren, die durch posttranslationale Hydroxylierung von Prolin und Lysin im endoplasmatischen Reticulum gebildet werden: Hydroxyprolin (Hyp) und Hydroxylysin (Hyl) [2; 5]. Glycin ist fast immer als dritter Aminosäurerest vorhanden, Prolin macht zusammen mit Hydroxyprolin etwa 22 % der Primärstruktur von Kollagen aus [1; 4]. Darüber hinaus kommen die oben genannten Aminosäurereste in der Sequenz jeder α-Kette des Proteins in regelmäßigen Wiederholungen vor: Gly-Pro-Y oder Gly-X-Hyp (X; Y - beliebiger Aminosäurerest). Besonders häufig ist die Dreiheit: Gly-Pro-Hyp (10,5 %) [1; 4], die nur für wenige fibrilläre Proteintypen charakteristisch ist [4]. Die Regelmäßigkeit der Triaden in der Sequenz ist die Ursache für die Wechselwirkungen zwischen den drei linksdrehenden α-Kollagenketten, die dazu führen, dass sie sich spontan verdrehen und Einheiten bilden, die Tropokollagen genannt werden (Abb. 1). Somit sind Kollagenmoleküle Proteine mit mehreren Domänen [1-3].

Schemat budowy tropokolagenu z charakterystyczną triadą: glicyna – prolina – hydroksyprolina.
Abbildung 1: Schematische Darstellung der Tropokollagenstruktur mit der charakteristischen Dreiheit: Glycin - Prolin - Hydroxyprolin Abgeändert auf der Grundlage von [4].

Die sich daraus ergebende rechtsdrehende Helix des Tropokollagens ist etwa 1,5 nm dick und hat eine Steigung von 0,3 nm, wobei jede Kette über 1 400 Aminosäuren lang ist [4]. Die spontane Aggregation von Tropokollagen führt zur sequenziellen Bildung von filamentösen Strukturen und Kollagenfasern [1] (Abb. 2). Die Stabilisierung der Kollagenhelix erfolgt durch kovalente und Wasserstoffbrückenbindungen, die von Hydroxyprolin und Hydroxylysin gebildet werden [1-2].

Schemat organizacji włókien kolagenowych.
Abbildung: 2 Schematische Darstellung der Kollagenfaserorganisation. Abgeändert auf der Grundlage von [6].

2.

Kollagen-Klassifizierung

Strzałka w dół Strzałka w dół

Derzeit sind mehr als zwanzig Arten von Kollagen bekannt. Die umfassende Klassifizierung hängt mit dem weit verbreiteten Vorkommen dieses Proteins in vielen Gewebetypen und seinen vielfältigen Funktionen zusammen [1; 5; 7]. Tabelle I enthält grundlegende Informationen über die Struktur, die Lokalisation und die Pathologien, die mit Anomalien bekannter Kollagenarten verbunden sind [5; 7].

Typ Typ Struktur Vorkommen Pathologie
I Fibrille α1[I]2α2[I] Reichlich und häufig vorhanden in: Dermis, Knochen, Bändern und Sehnen Ehlers-Danlos-Syndrom, Osteoporose
II Fibrille α1[II]3 Knorpel, Glaskörper Osteoarthrose, Chondrodysplasie
III Fibrille α1[III]3 Haut, Blutgefäße, Eingeweide Ehlers-Danlos-Syndrom, Aneurysma
IV Masche α1[IV]2α2[IV] α3[IV]α4[IV]α5[IV]α5[IV]2α6[IV] Basalmembran Alporta-Team
V Fibrille α1[V]3
α1[V]2α2[V] α1[V]α2[V]α3[V] 		Häufig zu finden in: Knochen, Dermis, Hornhaut, Plazenta. Es ergänzt Kollagen vom Typ I Ehlers-Danlos-Syndrom
VI Masche α1[VI]α2[VI]α3[VI] α1[VI]α2[VI]α4[VI] Häufig zu finden in: Knochen, Knorpel, Hornhaut, Dermis Bethlehem-Myopathie
VII Fibrille, Anker α1[VII]2α2[VII] Dermis, Blase Erworbene vesikuläre Trennung der Epidermis
VIII Masche α1[VIII]3
α2[VIII]3
α1[VIII]2α2[VIII] 		Häufig zu finden in: Dermis, Gehirn, Herz und Nieren Hornhaut-Endothel-Dystrophie
IX FACITs α1[IX]α2[IX]α3[IX] Knorpel, Hornhaut, Glaskörper Osteoarthrose, epiphysäre Dysplasie
X Masche α1[X]3 Knorpel Chondrodysplasie
XI Fibrille α1[XI]α2[XI]α3[XI] Knorpel, Bandscheibe Chondrodysplasie, Osteoarthrose
XII FACITs α1[XII]3 Dermis, Sehnen -
XIII MACITs - Endothelzellen, Dermis, Augen, Herz -
XIV FACITs α1[XIV]3 Häufig zu finden in: Knochen, Dermis und Knorpel -
XV Besteht aus mehreren Domänen, mit Unterbrechungen in Dreifachhelixen - Kapillaren, Hoden, Nieren, Herz -
XVI FACITs - Dermis, Nieren -
XVII MACITs α1[XVII]3 Hämidesmosomen in epithelialen Zellen Generalisierte, atrophische, blasenbildende Ablösung der Epidermis
XVIII Besteht aus mehreren Domänen, mit Unterbrechungen in Dreifachhelixen - Basalmembran, Leber Knobloch-Syndrom
XIX FACITs - Basalmembran -
XX FACITs - Hornhaut -
XXI FACITs - Magen, Nieren -
XXII FACITs - Knoten -
XXIII MACITs - Herz, Netzhaut -
XXIV Fibrille - Knochen, Hornhaut -
XXV MACITs - Gehirn, Herz, Hoden Bildung von Amyloid-Plaques????
XXVI FACITs - Eierstöcke, Hoden -
XXVII Fibrille - Knorpel -
XXVIII - - Dermis, Ischiasnerven Neurodegenerative Krankheiten?
Tabelle I. Klassifizierung der Kollagene in Wirbeltieren. FACITs - an Fibrillen mit unterbrochenen Tripelhelixen gebundenes Kollagen ; MACITs - an die Zellmembran gebundenes Kollagen mit unterbrochenen Tripelhelixen. Auf der Grundlage von [1; 5].

3.

Eigenschaften von Kollagen und seine Verwendungen

Strzałka w dół Strzałka w dół

Aufgrund seines weitverbreiteten Vorkommens in verschiedenen Gewebearten und seiner Eigenschaften wie hohe Thermostabilität, Verformbarkeit und mechanische Festigkeit wird Kollagen in vielen Bereichen eingesetzt.
In der Lebensmittelindustrie wird Kollagen vor allem für die Herstellung von Gelatine verwendet, die Bestandteil zahlreicher Lebensmittel, pharmazeutischer und kosmetischer Produkte ist, außerdem für die Herstellung von Wurstdärmen.
Kollagen ist als Nahrungsergänzungsmittel zur Stärkung der Gelenke und zur Verbesserung der Elastizität und Widerstandsfähigkeit von Haut und Nägeln sehr verbreitet. Darüber hinaus wird es in der Medizin eingesetzt - in der Orthopädie, der Zahnmedizin, bei der Herstellung von Hautersatz und in der Verbrennungschirurgie, wo es die Hautregeneration beschleunigen soll. Kollagen wird als natürliche, hypoallergene Wundauflage verwendet, die antibakterielle Eigenschaften zum Schutz vor Wundinfektionen besitzt [9]. Einigen Forschergruppen zufolge [10] lindert die orale Verabreichung von Kollagen Typ II die Symptome der rheumatoiden Arthritis. Die Studie wurde an einer Gruppe von 60 Patienten durchgeführt, und bei denjenigen, die das Studienpräparat erhielten, wurde im Vergleich zur Placebogruppe ein Rückgang der Schwellungen und der Empfindlichkeit der Gelenke beobachtet . Bei vier Patienten wurde eine Remission der Krankheit erreicht. Weiter wurden bei der vorgeschlagenen Therapie keine Nebenwirkungen festgestellt [10]. Andere Studien weisen darauf hin [11], dass die orale Einnahme von niedermolekularem Kollagentyp-II-Hydrolysat, Chondroitinsulfat und Hyaluronsäure die mit Arthritis und Osteoarthritis verbundenen Beschwerden mindert. Das Produkt ist gut verträglich und seine Einnahme erhöhte bei den Studienteilnehmern - anders als in der Placebogruppe - die Beweglichkeit der Gelenke [11].
Leider nehmen die Kollagenreserven des Körpers ab dem 25. Lebensjahr allmählich ab [12]. Dies führt zu schwächeren Knochen und Gelenken, schwächerem Haar und auch zum Verlust der Festigkeit der Haut und zum Auftreten von Falten [13]. Da der Alterungsprozess der Haut mit der Umwandlung von löslichem Kollagen in eine unlösliche Form und einer mangelnden Erneuerung einhergeht, wird Kollagen in der plastischen Chirurgie und der ästhetischen Medizin als Hautfüller zur Faltenbekämpfung eingesetzt (Abbildung 3). Kollagen ist weiter ein Bestandteil vieler Kosmetika, die als Anti-Falten-Produkte beworben werden.

Zmiany zachodzące w budowie skóry podczas jej procesu starzenia.
Abb. 3 Veränderungen der Hautstruktur während des Alterungsprozesses. Auf der Grundlage von [14].

4.

Literatur

Strzałka w dół Strzałka w dół
  1. Collagen structure and stability. M. D. Shoulders and R. T. Raines Annu Rev Biochem. (2009);78:929–958
  2. Collagens at a glance. K. E. Kadler, C. Baldock, J. Bella and R. P. Boot-Handford Journal of Cell Science (2007);120:1955–1958
  3. Collagen family of proteins. M. Van Der Rest and R. Garrone The FASEB Journal (1991);5:2814–2823
  4. http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2009_1/Protein_focus_2009_01-Collagen.html
  5. Collagen as a double-edged sword in tumor progression. M. Fang, J. Yuan, C. Peng and Y. Li Tumor Biol. (2014);35:2871–2882
  6. http://sp.uconn.edu/~bi102vc/1102fall10/Images/collagen.jpg
  7. Collagens–structure, function, and biosynthesis. K. Gelse, E. Poschl and T. Aigner Advanced Drug Delivery Reviews (2003);55:1531–1546
  8. Collagen fibril morphology and organization: Implications for force transmission in ligament and tendon. P. P. Provenzano , R. Vanderby Jr. Matrix Biology (2006);25:71–84
  9. Collagen dressing versus conventional dressings in burn and chronic wounds: a retrospective study. O. Singh, S. S. Gupta, M. Soni, S. Moses, S. Shukla and R. K. Mathur Journal of Cutaneous and Aesthetic Surgery (2011);1:12–16
  10. Effects of Oral Administration of Type II Collagen on Rheumatoid Arthritis. D. Trentham, R. Dynesius-Trentham, J. Orav, D. Combitchi, C. Lorenzo, K. Sewell, D. Hafler and H. Weiner Science (1993);(5119):1727–1730.
  11. Effect of the novel low molecular weight hydrolyzed chicken sternal cartilage extract, BioCell Collagen, on improving osteoarthritis-related symptoms: A randomized, double-blind, placebo-controlled trial. A. Schauss, J. Stenehjem, J. Park, J. Endres and A. Clewell Journal of Agricultural and Food Chemistry (2012);(16):4096–101.
  12. Decreased Collagen Production in Chronologically Aged Skin. Varani J., Dame M., Rittie L. et al. Am J Pathol. (2006);168(6):1861-1868.
  13. Natural and Sun-Induced Aging of Human Skin. Rittie L., Fisher G. Cold Spring Harb Perspect Med. (2015);5(1):a015370-a015370.
  14. https://dermestetic.pl/poradnik/zmarszczki/zabiegi-anti-aging-na-kazdy-wiek

KONTAKT

mit uns

WO FINDEN SIE UNS?

Mapa
Logotypy UE